¿Cuál de las siguientes clases de enzimas cataliza reacciones de hidrólisis?, Hidrolasas, Oxidoreductasas, Transferasas, Liasa, En el contexto de las enzimas, ¿cómo se define a una 'ribozima'?, La parte proteica inactiva de una holoenzima, Una molécula de RNA con actividad catalítica, Un cofactor metálico unido a una enzima, Una proteína con capacidad de acelerar reacciones químicas, ¿Cuál de las siguientes características distingue a las enzimas reguladoras de las enzimas simples?, Tienen dos o más subunidades y no siguen la cinética clásica de M-M, Están formadas por una sola subunidad., No pueden ser activadas ni desactivadas, Carecen de estructura cuaternaria., ¿Qué efecto producen las enzimas sobre la energía de activación de una reacción?, La aumentan para evitar reacciones espontáneas., La convierten en energía térmica, La eliminan completamente., La disminuyen sin modificar la energía estándar., ¿Qué científico demostró que la fermentación alcohólica podía ocurrir sin células vivas?, Louis Pasteur., Emil Fischer., Eduard Buchner, James Sumner, ¿Cuál de los siguientes factores puede desnaturalizar o inactivar una enzima?, Mantenerla en su pH óptimo, Cambios extremos de temperatura, Disminuir la energía de activación, Mantener una fuerza iónica de 0.154, ¿Cómo se define la estructura de una holoenzima?, La unión de una apoenzima con su grupo prostético o cofactor., La parte proteica inactiva de la enzima., Secuencia de aminoácidos que forma el centro activo, Un inhibidor unido irreversiblemente al centro activo., ¿Qué caracteriza a una reacción de orden cero en la cinética química?, La velocidad depende del cuadrado de la concentración de un reactivo., La enzima ha sido inhibida de forma irreversible por un veneno., La velocidad es directamente proporcional a la concentración de sustrato., La velocidad de formación del producto es independiente de la concentración de sustrato., En el modelo de Michaelis-Menten, ¿qué representa físicamente el valor de KM?, La concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax, El tiempo que tarda en formarse el complejo ES., La cantidad total de enzima presente en el ensayo., Velocidad máxima que la enzima puede, ¿Cuál es la utilidad principal de la representación de Lineweaver-Burk en los estudios cinéticos?, Medir la energía libre de Gibbs en el estado estacionario., Observar la forma sigmoidea de las enzimas alostéricas., Facilitar el cálculo gráfico de KM y Vmax mediante una línea recta., Determinar el pH óptimo de una enzima desconocida., ¿Qué ocurre con los parámetros cinéticos en una inhibición competitiva?, La Vmax disminuye y la KM se mantiene constante., La enzima se desnaturaliza y pierde toda actividad., Ambos parámetros, Vmax y KM, disminuyen proporcionalmente., La Vmax se mantiene constante y la KM aumenta., ¿Quién propuso el modelo "llave-cerradura", el cual establece que cada enzima puede catalizar la reacción de un solo sustrato?, Emil Fischer, Leonor Michaelis, Maud Menten, Alexander Fleming, Científico que cristalizó por primera vez una enzima (la ureasa) en 1926 y demostró de forma definitiva que las enzimas son de naturaleza proteica:, Louis Pasteur, James Sumner, Dean Burk, Hans Lineweaver, Catalizan reacciones de adición o eliminación no hidrolítica de grupos de sustratos:, Ligasas, Transferasas, Liasas, Hidrolasas, En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la, Concentración del sustrato, Temperatura del sistema, Concentración del inhibidor, Energía de activación

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