Первинна структура- пептидний (поліпептидний) ланцюг, побудований із залишків амінокислот. Поліпептидний зв’язок. Зміна однієї кислоти призводить до зміни властивостей і функцій білка., Вторинна структура- являє собою спіраль: α- або ß-спіраль; стабілізується водневими зв’язками, які виникають між оксисеном карбоксильної групи однієї амінокислоти і гідрогеном аміногрупи другої амінокислоти, яка відстоїть від неї на чотири амінокислотні залишки. α-спіраль (право- закручена) характерна для колагену (білок сполучної тканини), кератину (білок кігтів, нігтів, копит, рогів). ß-спіраль (розгорнуті зигзагоподібні пептидні ланцюги, які йдуть поруч) – фіброїн (білок шовку і павутиння)., Третинна структура – спіраль утворює глобулу. Стабілізується ця структура дисульфід ними зв’язками. Молекула скручується таким чином, що гідрофобні ділянки сховані в середині молекули, а гідрофільні розміщені назовні. У формуванні цієї структури беруть участь водневі, іонні зв’язки, гідрофобна взаємодія. За формо третинної структури білки поділяються на глобулярні (альбумін сироватки крові, міоглобін м’язів, ферментні білки) – мають еліпсовидну форму і фібрилярні – мають видовжену форму (палички, нитки). Серед фібрилярних: кератини, колаген – структурні функції., Четвертинна структура – утворюється при об’єднанні (агрегації) декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів (субодиниць). Стабілізується лише гідрофобною взаємодією, Денатурація - порушення природної структури білка, що супроводжується розгортанням поліпептидного ланцюга без зміни первинної структури (висока температура, механічна дія, концентровані луги, кислоти, важкі метали). Порушується четвертинна, третинна, вторинна структура., Ренатурація - повернення структури в попередній стан або відновлення, коли припиняється дія пошкоджуючого фактора., Деструкція - руйнування первинної структури білка. Необоротня навідміну від оборотньої денатурації., компоненти клітинних мембран, скелета клітин, клітинних стуктур, хрящів (колаген, еластин, кератин, фіброїн). - структурна функція , при розщепленні 1г білків вивільняється 17,2 кДж енергії. - енергетична функція , білки протромбін, тромбін, фібриноген беруть участь у зсіданні крові; антитіла захищають від антигенів; інтерферон – пригнічує розмноження вірусів; лізоцим – у слині бактерицидні властивості. - захисна функція , забезпечують подразливість (здійснюють білки, вбудовані в клітинну мембрану – вони здатні змінювати свою структуру (конформацію) і передавати сигнали. - сигнальна функція , до складу м’язів входить актин і міозин; тубулін – до складу мікротрубочок, з яких побудовані війки і джгутики. - рухова функція , гемоглобін транспортує кисень і вуглекислий газ в крові, а міоглобін у м’язах. - транспортна функція, гормони і нейрогормони регулюють обмін речовин. - регуляторна функція , білки-каталізатори у живих організмах – ферменти (ензими). - каталітична функція ,

Вивчення білків 10 клас

Skriv ut
Innebygd

Ledertavle

Flash-kort er en åpen mal. Det genererer ikke poengsummer for en ledertavle.

Visuell stil

Alternativer

Bytt mal

Gjenopprett automatisk lagring: ?