Sitio activo, Es una región específica, usualmente un bolsillo o hendidura formada por unos pocos aminoácidos, donde se une el sustrato y ocurre la catálisis química., Sitio alostérico, Zona específica en una enzima, distinta del sitio activo, donde se unen moduladores (activadores o inhibidores) para regular su actividad catalítica mediante cambios estructurales, Modificación covalente, Mecanismo regulador esencial donde grupos químicos se unen o eliminan de residuos de aminoácidos específicos en una enzima, alterando reversible o irreversiblemente su conformación y actividad. La fosforilación por quinasas es la más común, Escisión proteolítica, Procesamiento crucial donde enzimas (proteasas o peptidasas) rompen enlaces peptídicos específicos en enzimas precursoras inactivas (proenzimas o zimógenos) para convertirlas en formas maduras y funcionales de aminoácidos específicos en una enzima, alterando su conformación y actividad, Modulación alostérica, Mecanismo regulador esencial donde una molécula (modulador o efector) se une a una enzima en un sitio distinto al centro activo al provocando un cambio conformacional reversible que aumenta o disminuye la actividad de la proteína, Inhibidor competitivo, Molécula que se une reversiblemente al sitio activo de una enzima debido a su similitud estructural con el sustrato, impidiendo la unión de este último, Inhibidor no competitivo, Molécula que reduce la actividad enzimática uniéndose a un sitio distinto al sitio activo (sitio alostérico), ya sea en la enzima libre o en el complejo enzima-sustrato, sin impedir la unión del sustrato, Inhibidor acompetitivo, Molécula que solo se une al complejo enzima-sustrato (ES) ya formado, no a la enzima libre, formando un complejo (E-S-I) que impide la formación del producto final, Desnaturalización enzimática, Pérdida de la estructura tridimensional de una enzima, causada por factores externos como altas temperaturas, pH extremos, alta salinidad o agitación. Esto provoca la desactivación funcional al alterarse el sitio activo, impidiendo que la enzima se una a su sustrato., Modelo ajuste inducido, Modelo más aceptado y reconocido que postula que las enzimas son estructuras flexibles y no rígidas. El sitio activo cambia su conformación tridimensional al unirse al sustrato para lograr un ajuste perfecto, adaptándose a él como un guante a una mano, facilitando así la catálisis., Modelo llave-cerradura, Teoría bioquímica que explica la alta especificidad enzima-sustrato. Postula que el sitio activo de la enzima es rígido y complementario en forma al sustrato, encajando perfectamente como una llave en una cerradura para iniciar la catálisis., Sustrato, Molécula sobre la que actúa una enzima, Cofactores, Elementos como Mg, Fe, Cu, Zn necesarios en pequeñas cantidades para la actividad catalítica, Coenzimas, Moléculas orgánicas complejas, a menudo derivadas de vitaminas (ej. NAD+, FAD, Biotina).

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